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HSP : Des protéines qui aident nos cellules à lutter contre le stress cellulaire

HSP : Des protéines qui aident nos cellules à lutter contre le stress cellulaire

Stress

Quelle qu’en soit la cause : nutritionnelle, biochimique, bactériologique, virale, thermique, psychologique ou encore environnementale, le stress provoque l’altération des fonctions cellulaires. C’est sans compter sur les protéines de choc HSP (Heat Shock Protein) dont le rôle est de faire face à ces différents stress cellulaires.

Les HSP : Leur objectif, limiter le stress cellulaire

Aussi appelées « protéines chaperonnes », les HSP sont des protéines protectrices permettant d'assurer le bon fonctionnement des cellules. Elles permettent de faire face aux effets délétères du stress cellulaire, pouvant être provoqués par des paramètres physiques (température trop élevée, irradiation aux UV, exposition aux métaux lourds, etc.), ou biologiques (infection, hypoglycémie, anoxie (manque d’oxygène dans les tissus de l’organisme), stress oxydatif, etc.).

Ces différents stress cellulaires sont à l’origine de la dénaturation et de l’accumulation des protéines, entraînant ainsi une perte de leurs activités biologiques.

Les protéines n’assurent alors plus leurs fonctions au sein des cellules et sont susceptibles de se lier anarchiquement entre elles. Il est à noter que ces agglomérats sont particulièrement difficiles à éliminer. Ils sont d’ailleurs connus pour provoquer un vieillissement cellulaire accéléré, mais également pour leur implication dans certaines pathologies telles que les maladies cardiovasculaires, métaboliques comme le diabète de type 2, les cancers, ou encore les maladies neurodégénératives.¹

Les HSP, dont la principale famille correspond aux HSP70, ont donc pour mission de permettre aux protéines de retrouver leur activité biologique ou d’éviter leur accumulation dans les cellules.

À savoir, la capacité de l'organisme à produire des HSP diminue avec l'âge, une supplémentation s’avère indispensable.

Induisez vos HSP grace à la physionutrition

De nombreuses recherches scientifiques ont été menées sur les HSP et ont permis d’identifier certains nutriments et bio-actifs capables d’induire leur expression.³

En s’appuyant sur ces études, le Laboratoire THERASCIENCE a développé PHYSIOMANCE HSP Complex, association innovante et synergique de 2 bio-actifs (ETAS^TM et HMB) et d’un oligo-élément (zinc).

L’extrait d’asperge ETAS^TM

PHYSIOMANCE HSP Complex apporte un extrait d’asperge déposé ETAS^TM possédant des effets inducteurs sur la production des HSP70. Son efficacité a notamment été mise en évidence à travers des études cliniques réalisées sur l’Homme dans un contexte de stress cellulaire aigu. Notre extrait d’asperge ETAS^TM présente l’avantage d’être standardisé et titré en principes actifs : l’asfural, dérivé de l’hydroxy-méthyl furfural (HMF), et les « asparaprolines »⁴, dérivés de la proline (acide aminé).

Grâce à son effet inducteur de la synthèse des HSP70, l’ETAS^TM présente des effets bénéfiques rapides, notamment au niveau des états de choc émotionnel, en participant à la diminution du cortisol, appelé « hormone du stress »⁵, et au niveau des états de choc thermique (en cas de coup de soleil, par exemple), en exerçant une action bénéfique sur la suppression des cytokines pro-inflammatoires.⁶

Le Zinc

Cet oligo-élément induit la synthèse des HSP70^7-8. En effet, il a été démontré qu’un déficit en zinc était directement lié à la diminution de la production des HSP.

Par ailleurs, le zinc participe à la stabilité du génome : il est en effet impliqué dans des motifs protéiques particuliers appelés « doigts de zinc ». Les protéines possédant ces motifs ont une conformation particulière, et sont capables d’interagir avec l’ADN et de contribuer à sa synthèse ainsi qu’à sa réparation.

L’HMB

Métabolite de la leucine, le HMB (calcium β-hydro-β-méthylbutyrate) module l’induction des HSP.⁹Il est connu que des déficits en leucine diminuent l’expression des “précurseurs” des HSP70¹⁰, et donc des HSP elles-mêmes. Le HMB permet donc de relancer la synthèse des HSP. De plus, une supplémentation en HMB permet de lutter contre les altérations du stress cellulaire induites par l’exercice physique intense.

Ainsi, le HMB agit en synergie avec l’ETAS^TM et le zinc pour intervenir dans la régulation des mécanismes de repliement et de dégradation des protéines via les HSP.

PHYSIOMANCE HSP Complex est donc idéal pour faire face aux différentes situations de “stress cellulaire” :

stress thermique : coup de chaleur, coup de soleil, fièvre, brûlure, déshydratation
stress infectieux : infections bactériennes et virales, convalescence, …
stress métabolique : inflammation aiguë, alcoolisme, exposition à des molécules toxiques, ischémie
stress physique : post-traumatique, récupération post-opératoire, contusions et douleurs musculaires, exercice intense
stress psychologique : burn-out, état de choc émotionnel, dépression

ETAS^TM is a registered trademark of Amino Up Co., Ltd., JAPAN

Bibliographie

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David JC et Grongnet JF. Les protéines de stress . INRA Prod Anim. 2001,14(1),29-40.
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Inoue, Shoichiro, et al. “Isolation and Structure Determination of a Heat Shock Protein Inducer, Asparagus-Derived Proline-Containing 3-Alkyldiketopiperazines (Asparaprolines), From a Standardized Extract of Asparagus Officinalis Stem.” Natural Product Communications, Mar. 2020.
Ito T et al. Effects of ETAS on HSPs 70, stress indices, sleep in healthy adult men. J Nutr. Sci Vit-am.2014,60, 4 : 283-290..
Shirato T et al. A standardized ETAS prevents reduction in HSP70 expression in UV B irradiated normal human dermal fibroblasts : an in vitro study. Environ Health Prev Med , 2018, 23,1 :40
Putics, Akos et al. “Zinc supplementation boosts the stress response in the elderly: Hsp70 status is linked to zinc availability in peripheral lymphocytes.” Experimental gerontology vol. 43,5 (2008): 452-61.
Pardo Z et al. Supplemental Zinc exerts a positive effect against the heat stress damage in intestinal epithelial cells: Assays in a Caco-2 model. J Functional Foods, 2021,83, 104569
Chou, Shiuh-Dih et al. “mTOR is essential for the proteotoxic stress response, HSF1 activation and heat shock protein synthesis.” PloS one vol. 7,6 (2012).
Hensen SM et al. Heat shock factor 1 is inactivated by aminoacid deprivation. Cell Stress Chaperones 2012 ;17(6) :743-755.