Enzyme

Enzymen werken onder specifieke fysisch-chemische omstandigheden, waaronder temperatuur en pH (zuur, basisch of neutraal medium), waarin hun activiteit optimaal is. De meeste eiwitten worden afgebroken bij 41°C (denk eraan dat enzymen eiwitten zijn). Ze zijn dan niet meer functioneel. Bovendien kan de activiteit van enzymen worden vertraagd of gestopt door enzymremmers.

Het is mogelijk een enzym aan zijn naam te herkennen, met name door de aanwezigheid van het achtervoegsel "-ase", dat bijvoorbeeld voorkomt in de term "amylase".

Ze hebben niet allemaal dezelfde functie. Er zijn verschillende klassen (7 in totaal, waarnaar wordt verwezen door de Enzyme Commission [EC]), die worden gekenmerkt door de enzymreactie die wordt uitgevoerd.

Oxido-reductases

Deze enzymen voeren oxidatie-reductiereacties uit. Zij kunnen vrije radicalen afbreken of genereren, zoals Super Oxide Dismutase (SOD).

Transferases

Zij katalyseren de overdracht van een chemische groep, zoals kinasen, die een fosfaatgroep toevoegen.

Hydrolasen

Zij zorgen voor de splitsing van bindingen in aanwezigheid van watermoleculen (hydrolyse). Bij deze bindingen kunnen aminozuren betrokken zijn waarvan de peptidebinding wordt gesplitst door prolyl-oligopeptidase en papaïne.

Glucoamylase, hemicellulase, invertase, pectinase en xylanase splitsen de bindingen in de koolhydraten.

Lyases

In tegenstelling tot hydrolasen splitsen deze enzymen bindingen met andere reacties dan hydrolyse. Een voorbeeld zijn decarboxylases, die koolstof-koolstofverbindingen verbreken.

Isomerases

Deze enzymen voeren isomerisatiereacties uit, d.w.z. herschikken van functionele groepen binnen een molecule.

Ligasen

Deze enzymen maken bindingen tussen twee moleculen. Dit is met name het geval bij enzymen die in de moleculaire biologie worden gebruikt.